SR-BⅠ蛋白，也被称为B类Ⅰ型清道夫受体（scavenger receptor class B type Ⅰ）或SCARB1，是一种重要的膜糖蛋白。

SR-BⅠ蛋白是一种82 kDa的膜糖蛋白。SR-BⅠ具有发夹环结构，两个短的N端和C端跨膜结构域，两个细胞质尾部和一个大的细胞外环。

全长人SR-BⅠ蛋白包含509个氨基酸，其中大胞外结构域(ECD)包含408个氨基酸，N端和C端跨膜结构域分别包含22个和23个氨基酸，N端和C端胞质结构域分别包含9个和44个氨基酸，ECD包含N-糖基化的多个位点，且ECD的6个保守的Cys残基(C251、C280、C321、C323、C334和C384)也被证明参与了二聚体形成。

SR-BⅠ的调控机制

SR-BⅠ的表达受到多种因素的调控，包括转录因子、其他内源性因子、非编码RNA及其辅助蛋白等。

转录因子：LXRα/β等转录因子可以调控SR-BⅠ的转录水平。LXRα/β通过与SR-BⅠ启动子区域的特定序列结合，促进或抑制SR-BⅠ的转录。

其他内源性因子：ACTH等内源性因子也可以影响SR-BⅠ的表达。ACTH通过激活特定的信号通路，调节SR-BⅠ的转录和翻译过程。

非编码RNA：miR-24等microRNA可以通过与SR-BⅠ mRNA的3'非翻译区结合，抑制SR-BⅠ的翻译过程，从而下调其表达水平。

辅助蛋白：PDZK1等辅助蛋白可以与SR-BⅠ相互作用，影响其在细胞内的定位和稳定性。PDZK1通过与SR-BⅠ的C端结构域结合，将其锚定在质膜上，从而维持其正常功能。