HSP90(热休克蛋白90)作为分子伴侣参与调控，维持细胞内多种蛋白的 构象和功能，以帮助细胞在应激环境刺激下正常生长。近年来研究表明很多癌基因蛋白均为Hsp90的作用靶点，因此抑制Hsp90的功能将促进这些癌基 因蛋白的降解，有助于癌症治疗。
基本信息
名称：热休克蛋白90(Heat Shock Protein 90, HSP90)
分子量：约90kDa(但请注意，有些来源给出的预测分子量为31.9kDa至33kDa，这可能是指蛋白的某个片段或特定条件下的表现)
分类：HSP90在人体中细胞内每百个蛋白中就有1-2个由HSP90构成。它按照蛋白的大小，共分为五类，分别为HSP110、HSP90、HSP70、HSP60以及小分子热休克蛋白small Heat Shock Proteins (sHSPs)。
结构与功能
结构：HSP90主要分为三个结构域：N末端结构域(NTD)、中间域(MD)和C末端结构域(CTD)。这种结构使得HSP90能够与其他蛋白质相互作用，发挥其分子伴侣的功能。
功能：
分子伴侣：HSP90作为分子伴侣，参与其他蛋白质的折叠、稳定性、修复和降解等过程。它在细胞内与多种客户蛋白结合，帮助这些蛋白质达到其正确的构象和功能状态。
信号传导：HSP90在细胞内作为多种信号传导蛋白的分子伴侣，参与调控细胞生长、分化、凋亡等过程。它通过与受体蛋白结合，参与肿瘤的生长、侵袭、转移等过程。
疾病相关性：HSP90在多种疾病中发挥作用，尤其是与肿瘤的发生和发展密切相关。研究发现，HSP90在胃癌、乳腺癌、鼻咽癌等肿瘤组织中高度表达，因此成为抗肿瘤的一个非常有前景的靶点。
亚型与分布
亚型：HSP90主要分为HSP90α、HSP90β、Grp94和Trap-1四种亚型。其中，HSP90α和HSP90β是HSP90家族中分布最为广泛的两种异构体。
分布：HSP90广泛存在于真核生物中，包括人类和其他哺乳动物。它在不同细胞类型和组织中均有表达，但表达水平有所不同。
